| 摘要 | 第1-4页 |
| Abstract | 第4-9页 |
| 1 引言 | 第9-19页 |
| ·病原学 | 第9-10页 |
| ·流行病学 | 第10页 |
| ·发病机理 | 第10-11页 |
| ·临床症状 | 第11-12页 |
| ·病理变化 | 第12页 |
| ·诊断 | 第12-13页 |
| ·预防与治疗 | 第13-14页 |
| ·预防 | 第13页 |
| ·治疗 | 第13-14页 |
| ·表皮脱落毒素 | 第14-16页 |
| ·脱落毒素的发现 | 第14页 |
| ·脱落毒素的结构特征 | 第14页 |
| ·脱落毒素的生物学功能 | 第14-15页 |
| ·脱落毒素可引起细胞内连接断裂 | 第14-15页 |
| ·对表皮细胞间桥粒核心糖蛋白的消化（Desmoglein,Dsg） | 第15页 |
| ·猪葡萄球菌脱落毒素蛋白在诊断方面的应用 | 第15-16页 |
| ·多重PCR 方法 | 第15页 |
| ·间接ELISA 方法的建立 | 第15-16页 |
| ·本研究的目的和意义 | 第16页 |
| ·前人对本实验所做的基础工作 | 第16-19页 |
| ·对ExhB 基因的克隆和表达 | 第16-18页 |
| ·张曦等人对ExhB 蛋白进行了分段克隆及表达 | 第18-19页 |
| 2 EXHB 基因、EXHB 分段基因：EXHB_1 和EXHB_2 的原核表达 | 第19-25页 |
| ·材料和方法 | 第19-23页 |
| ·菌种和载体 | 第19页 |
| ·主要仪器 | 第19页 |
| ·主要试剂 | 第19页 |
| ·主要溶液配方 | 第19-21页 |
| ·感受态细胞的制备 | 第21页 |
| ·对ExhB 基因和ExhB 分段基因的转化 | 第21页 |
| ·ExhB 蛋白和ExhB 分段蛋白的诱导表达 | 第21-22页 |
| ·表达产物的检测：SDS-PAGE 电泳 | 第22页 |
| ·重组融合蛋白的纯化 | 第22页 |
| ·纯化蛋白的复性 | 第22-23页 |
| ·结果与分析 | 第23-24页 |
| ·表达产物的SDS-PAGE 电泳检测 | 第23页 |
| ·表达条件的优化 | 第23-24页 |
| ·重组融合蛋白的纯化 | 第24页 |
| ·讨论 | 第24-25页 |
| 3 猪葡萄球菌脱落毒素B 蛋白分段表达及其免疫原性的初步分析 | 第25-35页 |
| ·材料 | 第25-27页 |
| ·菌种和质粒 | 第25页 |
| ·主要仪器 | 第25页 |
| ·主要药品及试剂 | 第25-27页 |
| ·纯化包涵体的有关试剂 | 第25-26页 |
| ·包涵体复性的有关试剂 | 第26页 |
| ·ELISA 试剂和溶液 | 第26-27页 |
| ·方法 | 第27-29页 |
| ·融合蛋白的大量诱导表达 | 第27页 |
| ·包涵体的纯化 | 第27-28页 |
| ·树脂的准备与平衡 | 第27页 |
| ·包涵体的His?Bind 纯化 | 第27-28页 |
| ·包涵体的复性 | 第28页 |
| ·蛋白质浓度、纯度的测定及保存 | 第28页 |
| ·间接ELISA 方法的建立 | 第28-29页 |
| ·重组蛋白抗原最适包被浓度和待检血清稀释浓度的确定 | 第28-29页 |
| ·重组抗原包被条件的确定 | 第29页 |
| ·ExhB、ExhB_1 和ExhB_2 的ELISA 交叉反应 | 第29页 |
| ·结果与分析 | 第29-33页 |
| ·重组蛋白的纯化 | 第29页 |
| ·复性后重组蛋白浓度的测定 | 第29-30页 |
| ·间接ELISA 方法的建立 | 第30-32页 |
| ·重组蛋白抗原最适包被浓度与血清稀释度的确定 | 第30-32页 |
| ·重组蛋白抗原包被条件的确定 | 第32页 |
| ·封闭液的确定 | 第32页 |
| ·ExhB , ExhB_1 , ExhB_2 的ELISA 交叉反应 | 第32-33页 |
| ·ExhB 蛋白与抗ExhB_1, ExhB_2 血清的反应 | 第32-33页 |
| ·ExhB_1 蛋白与抗ExhB 血清的反应 | 第33页 |
| ·ExhB_2 蛋白与抗ExhB 血清的反应 | 第33页 |
| ·讨论 | 第33-35页 |
| 4 结论 | 第35-36页 |
| 致谢 | 第36-37页 |
| 参考文献 | 第37-40页 |
| 作者简介 | 第40页 |
