| 缩略词表 | 第1-10页 |
| 中文摘要 | 第10-12页 |
| Abstract | 第12-14页 |
| 前言 | 第14-21页 |
| 1.转录因子C／EBPβ的结构、功能与调控 | 第14-18页 |
| 2.c-Abl酪氨酸激酶的结构与功能 | 第18-21页 |
| 材料和方法 | 第21-33页 |
| 1.材料 | 第21-24页 |
| ·引物合成及序列测定 | 第21-22页 |
| ·细胞株、菌株、质粒 | 第22-23页 |
| ·分子生物学工具酶 | 第23页 |
| ·细胞培养用品 | 第23页 |
| ·常用分子生物学试剂盒 | 第23页 |
| ·Western-blot试剂 | 第23-24页 |
| ·大型仪器 | 第24页 |
| 2.方法 | 第24-33页 |
| ·常规PCR反应、重组质粒构建和阳性克隆的鉴定 | 第24-25页 |
| ·Flag-C／EBPβ(Y79F)突变体的构建 | 第25页 |
| ·GST-C／EBPβ截短突变体的构建 | 第25页 |
| ·C／EBPβ siRNA表达载体的构建 | 第25-26页 |
| ·转染质粒的制备 | 第26页 |
| ·细胞培养、冻存与转染 | 第26-27页 |
| ·谷胱甘肽S转移酶(Glutathion S-transferase，GST)融合蛋白的制备 | 第27页 |
| ·免疫沉淀(Immunoprecipitation，IP)与免疫印迹(Immunoblot，IB) | 第27-29页 |
| ·体外结合实验(GST-pull down) | 第29页 |
| ·体外激酶分析 | 第29-30页 |
| ·蛋白质浓度的测定 | 第30页 |
| ·Pulse-Chase实验检测蛋白质的半衰期 | 第30-31页 |
| ·荧光素酶活性检测 | 第31页 |
| ·细胞同步化实验 | 第31页 |
| ·流式细胞技术检测细胞周期 | 第31-32页 |
| ·凝胶阻滞实验 | 第32-33页 |
| 结果与分析 | 第33-65页 |
| 1.c-Abl／ARG与转录因子C／EBPβ之间存在相互作用 | 第33-40页 |
| ·c-Abl和Arg与C／EBPβ在细胞内形成复合物 | 第33-36页 |
| ·c-Abl与C／EBPβ直接结合 | 第36-37页 |
| ·c-Abl与C／EBPβ相互作用结构域 | 第37-40页 |
| 2.C／EBPβ可被c-Abl／Arg磷酸化 | 第40-44页 |
| ·c-Abl和Arg磷酸化C／EBPβ | 第40-42页 |
| ·C／EBPβ的Y79位酪氨酸被c-Abl和ARG磷酸化 | 第42-44页 |
| 3、c-Abl／Arg抑制转录因子C／EBPβ的降解 | 第44-46页 |
| ·c-Abl／Arg调节细胞内C／EBPβ的表达水平 | 第44-45页 |
| ·c-Abl 抑制C／EBPβ降解 | 第45-46页 |
| 4、c-Abl酪氨酸激酶抑制细胞内C／EBPβ LIP异构体的形成 | 第46-48页 |
| 5、c-Abl酪氨酸激酶促进C／EBPβ与IL-6靶序列的结合 | 第48-50页 |
| 6、c-Abl调控C／EBPβ的转录激活活性 | 第50-56页 |
| ·酪氨酸磷酸化提高C／EBPβ对IL-6基因的转录激活作用 | 第50-54页 |
| ·酪氨酸磷酸化激活C／EBPβ对hTOP1基因的转录激活作用 | 第54-56页 |
| 7、C／EBPβ参与细胞周期素D1调节的生物学效应 | 第56-65页 |
| ·Abl酪氨酸激酶调节C／EBPβ与Cyclin D的相互作用 | 第57-60页 |
| ·C／EBPβ拮抗c-Abl对细胞周期素CyclinD1转录激活 | 第60-63页 |
| ·C／EBPβ拮抗c-Abl对细胞周期素CyclinD1下游基因的转录激活 | 第63-65页 |
| 讨论 | 第65-72页 |
| 1.c-Abl酪氨酸激酶家族与转录因子C／EBPβ之间的相互作用 | 第65-66页 |
| 2.c-Abl酪氨酸激酶通过磷酸化影响C／EBPβ的转录活性 | 第66-67页 |
| 3.c-Abl调节C／EBPβ的DNA结合能力及LAP／LIP比例 | 第67-69页 |
| 4.c-Abl可通过对C／EBPβ酪氨酸磷酸化调控细胞周期 | 第69-72页 |
| 结语 | 第72-73页 |
| 参考文献 | 第73-84页 |
| 文献综述 | 第84-93页 |
| 附录 | 第93-95页 |
| 致谢 | 第95页 |
